摘要：YycGF最早发现于枯草芽孢杆菌,是与细胞存活密切相关的双组分信号转导系统存在于少量低鸟嘌呤和胞嘧啶（G＋C）含量的革兰氏阳性菌中,包括金黄色葡萄球菌和肺炎链球菌等人类病原菌,在外界环境刺激下,胞膜上的组氨酸激酶YycG通过自身组氨酸磷酸化活化,将磷酸根转移至反应调节蛋白YycF的N端调节区（YycFN）使之磷酸化,调控下游基因表达,实现特定细胞应答反应.二价金属离子在双组分信号转导系统反应调节蛋白的磷酸化过程中起着非常关键的作用,但它们与YycFN相互作用的机制尚不清楚.该文利用液体核磁共振（NMR）方法研究了Ca^2＋、Mg^2＋两种离子与YycFN的相互作用,对详细的相互作用界面进行了分析,并计算了Ca^2＋、Mg^2＋与YycFN的解离常数（Kd）.发现金属离子的关键作用位点是Asp9、Asp16和Asp53等残基,蛋白的整体构象也发生了一定变化,为阐明二价金属离子在反应调节蛋白信号转导过程中的作用机制提供了重要线索.
分类：期刊> 自然科学与工程技术> 基础科学> 物理学
收录：统计源期刊(中国科技论文优秀期刊) > 知网收录(中) > 维普收录(中) > 万方收录(中) > CA 化学文摘(美) > JST 日本科学技术振兴机构数据库(日) > Pж(AJ) 文摘杂志(俄) > 国家图书馆馆藏 > 上海图书馆馆藏
关键词：金属离子 相互作用 yyc fn
注：因版权方要求，不能公开全文，如需全文，请咨询杂志社
