摘要：近年来,内源性H_2S作为第3种被发现的新型气体信号分子,其生理学作用逐渐受到研究者的重视.在哺乳动物体内,H_2S与血红素蛋白的结合有两种方式,一种是H_2S直接键合血红素中心Fe形成Fe-H_2S复合物;另一种则是H_2S修饰血红素卟啉环,形成硫代血红素结构.我们选用肌红蛋白（myoglobin,Mb）作为研究对象,通过点突变技术改变了血红素活性中心结构,结合紫外-可见光谱学以及X-射线晶体学,研究了H_2S与不同突变型Mb反应后的光谱和结构变化.结果显示：血红素中心近、远端腔微环境的变化,如腔体极性、氢键数目、氢键位置等因素直接影响蛋白质与H_2S的结合,以及硫代血红素（sulfheme）的形成.这些结果为研究血红素蛋白参与内源性H_2S代谢机理提供了重要的实验数据.
分类：期刊> 自然科学与工程技术> 基础科学> 生物学
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关键词：气体信号分子 硫化氢 肌红蛋白 硫代血红素 活性中心
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