摘要：目的原核表达并纯化鹦鹉热衣原体（Chlamydia psittaci,Cps）噬菌体Chp1衣壳蛋白VP1的重组蛋白rVP11-190,并制备多克隆抗体。方法采用Clustal Omega在线软件对6株衣原体噬菌体VP1蛋白的氨基酸序列进行多重比对,确定Chp1VP1蛋白的保守区和特异区,并用DNAStar软件预测抗原表位。选择VP11-190与pET28a（＋）载体连接构建原核表达载体pET28a-VP11-190,转化至E.coli BL21（DE3）中诱导表达,采用Ni-NTA亲和层析法纯化重组蛋白;用纯化的重组蛋白免疫ICR小鼠,制备免疫血清,ELISA法检测其抗rVP11-190的效价。结果构建的原核表达载体pET28（a）-VP11-190经IPTG诱导高效表达了相对分子质量约为30×10^3的重组蛋白。用该蛋白免疫小鼠,制备多克隆抗体血清,ELISA法测定免疫小鼠血清抗体效价为1∶12 800。结论成功原核表达并纯化了噬菌体Chp1衣壳蛋白VP11-190的重组蛋白,制备的鼠抗VP11-190多克隆抗体血清效价及特异性良好,为进一步分离鉴定鹦鹉热衣原体的噬菌体奠定了基础。
分类：期刊> 自然科学与工程技术> 医药卫生科技> 感染性疾病及传染病
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关键词：鹦鹉热衣原体 噬菌体chp1 vp1蛋白 原核表达 多克隆抗体
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